图2Annexin Ⅱ与S100A10形成四聚体介导生物膜聚集的过程［5］ 略
图3Annexin Ⅱ 同源二聚化介导生物膜聚集的三种可能的途径［8］ 略
2．2Annexin Ⅱ与mRNA的特异性结合人们早已发现Annexin Ⅱ在病毒转化的细胞系和人某些肿瘤组织中表达上调. 最近对七种Annexin蛋白测试证明仅Annexin Ⅱ具有特异性结合RNA的特性. Annexin Ⅱ无论是以单体还是以四聚体形式，都可在钙离子介导下特异与mRNA中的poly G结合. 两者结合的部位可能是位于Annexin Ⅱ羧基末端一些特殊模序结构，如RNP模序，富含精氨酸的模序，双链RNA模序、KH模序、RGG盒、锌指结构. Annexin Ⅱ与HeLa, LNCaP肿瘤细胞中的cmyc癌基因的mRNA结合可延长其半衰期，从而使cmyc蛋白表达上调［9］.
2．3Annexin Ⅱ参与DNA生物合成Annexin Ⅱ可与三磷酸苷油酸酯激酶形成二聚体复合物. 这一复合物是DNA合成过程中的引物识别复合物（Primer Recognition Proteins, PRP）. DNA复制过程中，双链DNA解螺旋，领头链和随从链分别由不同的DNA聚合酶催化得以复制. 其中随从链合成有赖于DNA polα. 少量Annexin Ⅱ有结合DNA尤其是ZDNA的能力，同时它可作为PRP中的组分激活DNA polα的活性. 实验观察显示，PRP使引物与模版以较低比例完成DNA复制，提高了复制的效率. 更进一步研究表明PRP与复制因子C复合物结构类似，它们都既能使复制叉中领头链和随从链的复制相互协调进行，又能促进模板引物相互识别［10］.
2．4Annexin Ⅱ与纤溶系统AnnexinⅡ介导的纤溶酶原激活机制，可能有赖于其羧基末端的赖氨酸残基(Lys307). AnnexinⅡ结构上的显著特点使其可作为纤溶酶原（plasminogen PLG）和组织纤溶酶原激活物（tissue plasmin tPA）的共同受体. 根据三维图像研究分析，annexinⅡ蛋白表面呈环形盘状结构，3个Ca2+ 依赖的磷脂结合位点位于annexinⅡ表面凸区. 它含有3个基本的二肽序列，LysLys(79，80)，LysArg(203204)和LysArg(307308)，这3个肽段水解后均可产生羧基末端赖氨酸残基，是潜在的纤溶酶裂解位点. 其中，LysArg(307308) 最接近羧基末端，是最可能的纤溶酶靶点. PLG在AnnexinⅡ的激活，需借助受体羧基末端的裂解，进行受体修饰或受体“激活”作用. Mijung Kwon等人研究证明Annexin Ⅱ的异四聚体还具有还原血纤维蛋白溶酶的活性. 它可通过破坏纤溶酶原中的二硫键使其释放A61片段［11］. 四聚体中的Annexin Ⅱ亚基的Cys334残基和S100A10中的Cys61, Cys82均有还原酶活性.
2．5Annexin Ⅱ与骨组织Takahashi等［12］在研究中发现Annexin Ⅱ作为破骨细胞的表达产物通过自分泌或旁分泌作用于破骨细胞本身从而增强其形成能力并增强骨质的溶解. 在缺乏1，25（OH）2维生素D3的骨髓环境中Annexin Ⅱ增加了破骨细胞样的多核细胞数量并促进了骨的溶解.
新近研究表明［13］，Annexin Ⅱ在造骨细胞矿化过程中亦有一定作用. 研究人员通过在造骨细胞中高表达Annexin Ⅱ，使碱性磷酸酶（alkaline phosphatase ALP)活性增强并伴有大量的造骨细胞矿化. Annexin Ⅱ和ALP的功能均与造骨细胞膜上的微小结构“脂筏”(即富含鞘糖脂和胆固醇的膜，能抵抗冷的Triton X100洗涤)密切相关. Annexin Ⅱ对ALP活性的促进有赖于胆固醇.
2．6Annexin Ⅱ与物质运输早期研究表明Annexin Ⅱ通过在胞内体及其他内涵体上形成网状结构，调节转运小泡的形成，参与胞吐过程，如嗜铬颗粒发生胞吐时其中可检测到Annexin Ⅱ. 一些蛋白的分泌，例如要与脂筏结构结合的蔗糖酶以及麦芽糖酶在向上皮细胞游离面运输时需要Annexin Ⅱ结合到运输小泡的膜上才能完成. 同时RNA干扰和抗体干扰的实验证明，Annexin Ⅱ参与依赖胰岛素的GLUT4的跨膜转运［14］. Annexin Ⅱ与钙离子通道形成相关. TPRV5和TPRV6是钙离子通道的受体，A2S100A10可与它们形成复合物影响钙离子内流. S100A10还可结合蓝舌病毒的NS3蛋白［15］. 通过这种结合，NS3蛋白可使聚集的病毒向胞外运输或在膜上定位. S100A10与NS3的结合位点恰恰与Annexin Ⅱ的结合位点相同，从而使A2S100A10形成受抑制，影响其生理功能.
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双内标PCR
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